Enzimek. Felépítés és funkció. A cselekvés mechanizmusa.

Enzimek olyan biológiai katalizátorok (kémiai folyamatok gyorsítói), amelyekre a katalizátorok összes általános tulajdonsága érvényes. Különösen nagy hatékonyságukban, specifikusságukban (szubsztrátum és reakció), valamint aktivitásuk és szintézisük szabályozásának képességében különböznek tőlük. Az enzimek erősen specializált fehérjemolekulák, amelyek egykomponensűek (csak egy fehérjerészt tartalmaznak) és kétkomponensűek (tartalmaznak egy fehérje- és nemfehérjerészt). Ha a két komponens közötti kötés gyenge, akkor a nem fehérje részt nevezzük koenzim, ha a kötés a két rész között erős, kovalens - a nem fehérjés részt úgy definiáljuk protetikus csoport.

Az emberi sejt anyagcseréjében részt vevő enzimek száma meghaladja a 3000 főt. 6 fő csoportra oszthatók.

• oxidoreduktázok

• transzferázok

• hidrolázok

• lyázok

• izomerázok

• szintetázok

Az egyes enzimek nevének két része van (tartalmaz): például szukcinát-dehidrogenáz. Az első rész megadja a szubsztrát nevét, a második pedig a katalizált reakció típusát. Minden enzimnek négy számjegyből álló kódszáma van. Az első a reakció típusát adja meg (a fő csoport); a második és a harmadik számjegy további információkat nyújt a reakció jellegéről és mechanizmusáról (azonosítsa az alcsoportot és az alcsoportot). A negyedik számjegy az enzim egyedi száma.

Az aktív központ egy kis része a felszínén az enzimmolekula, ahol a szubsztrátot kombinálva végtermékké válik. Az egykomponensű enzimekben az aktív hely több távoli aminosavmaradékból áll, amelyek a kialakult fehérjemolekula tercier szerkezete miatt közel vannak a térben.

Funkcionális szempontból a különböző kémiai csoportok az aktív központ katalizátorként és kontaktként definiálják. A kétkomponensű enzimekben az aktív központ kialakulásához
csoportok a nem fehérje összetevőt is biztosítják.

Az enzimek tulajdonságai

A specifitás, a reakció és a szubsztrát az enzimek egyik legfontosabb tulajdonsága. A reakció specifitása az aktív helyen lévő csoportok azon képessége határozza meg, hogy egy adott típusú kémiai kötést kialakítsanak vagy lebontsanak. Az aljzat specifitása a szubsztrát aktív helyének magas szterikus igénye magyarázza, amelyet egy bizonyos enzimatikus konformáció eredményez. Különböző modellek léteznek az aljzat-specifitás magyarázatára:

• Fischer (az aktív hely és a szubsztrát közötti abszolút strukturális és geometriai megfelelés), kis számú, abszolút specifikus enzimre érvényes

• (indukált strukturális szuppresszió plusz szubsztrát stressz), a legtöbb enzimre érvényes. A sztereospecifitást azzal magyarázzák, hogy a szubsztrát többszörösen kötődik az aktív helyhez

Az enzimek fontossága

A doktrína enzimek ez az alapja a normákban és patológiákban rejlő minden életfolyamatnak. Minden élettani folyamat bizonyos enzimek katalitikus hatása miatt megy végbe. Sok betegség közvetlenül az enzimatikus katalízis rendellenességeiből ered. A vérben és más biológiai folyadékokban az enzimatikus aktivitások meghatározása értékes információkat nyújt az orvosi diagnózishoz. Az enzimeket egyes betegségek, például a szívinfarktus kezelésére is használják. Ezért az enzimek és az általuk katalizált reakciók sajátosságainak vizsgálata racionális és modern megközelítés az orvostudományban.

Az enzimek mint katalizátorok általános tulajdonságai

Enzimek olyan biokatalizátorok, amelyek felgyorsítják a sejt bizonyos kémiai reakcióit. A legtöbb enzim fehérje, többnyire gömb alakú. Nemrégiben ismert, hogy az RNS kis részét hívják ribozimek, biokatalizátorként is működnek.

Az enzimek esetében a katalizátorok összes általános tulajdonsága érvényes:

1) növelje a spontán reakciók sebességét a kémiai egyensúly elmozdítása nélkül

2) a kémiai egyensúly eléréséig egyenlően változtassa meg a jogok és a reakció sebességét

3) jelentéktelen mennyiségben cselekszik

4) csökkentse a reakció aktiváló energiáját

Enzimek, valamint más katalizátorok csökkentik az aktiváló energiát, mert más módon, alacsonyabb energiaigénnyel hajtják végre a reakciót. Jellemző a kiindulási anyag (úgynevezett szubsztrát) és az enzim köztitermék képződése, amelyet enzim-szubsztrát komplexnek neveznek. Több köztitermék képezhető. Nem számít, hány köztes fázis van, aktiváló energiájuk mindig alacsonyabb, mint a katalizálatlan reakcióé.

Koenzimek és protetikus csoportok

Az egykomponensen kívül léteznek olyan kétkomponensű enzimek is, amelyek tartalmaznak fehérje komponenst (apoenzim) és egy nem fehérje komponenst. Az apoenzim termolabilis, nagy molekulatömegű, és nem dializál a féligáteresztő membránokon keresztül. A nem fehérjekomponens egy hőstabil, kis molekulatömegű anyag, amely féligáteresztő membránokon keresztül dializál. A kétkomponensű enzimet úgy nevezik holoenzim.

---