Az immunglobulinok szerkezete Fiziológia
Antitestek (immunglobulinok) olyan fehérjék, amelyek a gamma-globulin frakcióhoz tartoznak. Antigén inger hatására plazma sejtek termelik őket.
Az immunglobulinok szerkezete
Minden immunglobulin tartalmaz legalább egy monomernek nevezett bázikus szerkezetet. A monomer négy polipeptidláncból áll - két könnyű L (könnyű) és két nehéz H (nehéz), amelyeket körülbelül 20-25 diszulfidkötés köt össze a cisztein helyek között. A diszulfid-kötések elhelyezkedhetnek a láncok között - a H- és az L-lánc vagy az intrachain között, alkotva az egyes láncok doménjeit. Az immunglobulinok monomer szerkezete a latin Y betűhöz hasonlít. A különböző immunglobulinok eltérő számú monomerrel rendelkeznek, és az antitestek általános képlete (H2 L2) n. A könnyű láncok 214 aminosavat tartalmaznak, és a nehéz láncokban ezek száma körülbelül kétszer akkora - kb. 440. Az immunglobulinok valójában glikoproteinek, mivel nehéz láncaikhoz több oligoszacharid-lánc kapcsolódik.
Könnyű és nehéz láncok

A terminális aminocsoporttal rendelkező polipeptid régió az antigénkötő hely (paratóp) kialakulásában részt vevő egyes molekulákban a változó (V) régiót erősen változó aminosav-összetétellel alkotja, a karboxilcsoportot tartalmazó régió pedig a állandó régió (C), viszonylag állandó aminosavakkal. Könnyű láncokban a két régió egyenlő hosszúságú, míg a nehéz láncokban az állandó régió háromszor hosszabb és három állandó doménből álló térszerkezetet alkot. Változó domén figyelhető meg a változó régióban. A változó régió korlátozott, kis számú aminosavból álló régióját a készítmény nagy változékonysága jellemzi, és hipervariábilis régiónak nevezik. Ezek a szakaszok minden áramkörhöz 3-at tartalmaznak. Ezek azok a területek, amelyek az antitestek aktív központját (paratopját) alkotják. A az immunglobulinok szerkezete azt mutatják, hogy mindegyik immunglobulin molekulának legalább két aktív helye van, és kétértékű, két antigénkötő hellyel.